Enzim dalam Metabolisme

Proses kehidupan yang penting dan berlangsung di dalam sel hidup / tubuh mahkluk hidup adalah metabolisme..Metabolisme meliputi seluruh proses reaksi kimia yang berlangsung dan terjadi di dalam sel hidup. Secara totalitas, metabolisme berkaitan dengan pengelolaan sumber materi dan energy di dalam sel hidup. Metabolisme terdiri atas 2 proses, yaitu anabolisme dan katabolisme. Anabolisme merupakan reaksi penyusunan zat kompleks dari zat-zat sederhana  dengan menyerap energy. Katabolisme merupakan pemecahan zat kompleks menjadi zat-zat sederhana dan disertai dengan pembebasan energy. Mahkluk hidup memperoleh energy dari hasil pengubahan energy bebas di dalam makanan menjadi energy bebas yang tersimpan dalam bentuk molekul adenosine trifosfat ( ATP ). Molekul ATP berfungsi sebagai sumber energy bagi semua aktifitas mahkluk hidup , antara lain : kerja mekanis, transport aktif, produksi panas untuk pengaturan suhu tubuh dan anabolisme atau sintesis.

Sebuah reaksi kimia baik yang berlangsung di luar sel maupun di dalam sel dapat berlangsung meskipun tanpa adanya enzim, namun reaksi seperti ini akan berjalan lambat. Reaksi kimia tersebut akan berjalan dengan cepat jika ada suatu zat yang dapat mempercepatnya, zat tersebut dinamakan enzim. Jadi di dalam sebuah reaksi, enzim berperan sebagai katalisator. Jika reaksi tersebut berlangsung di dalam sel hidup maka enzim  disebut sebagai biokatalisator.

Sebagai katalisator, enzim tersusun atas senyawa protein dan non protein. Meskipun enzim berada dalam lingkungan reaksi kimia, dia TDK ikut bereaksi.

Bagaimana ciri-ciri dan sifat enzim ?

Enzim memiliki beberapa sifat antara lain : 1. Merupakan katalisator, yaitu mempercepat berjalannya reaksi kimia tetapi dia tidak ikut bereaksi yaitu dengan cara menurunkan energi aktivasi, 2. enzim bersifat spesifik karena hanya mengkatalisis reaksi kimia tertentu. 1 enzim 1 substrat. Misalnya : urease hanya berfungsi pada reaksi penguraian urea, protease berfungsi pada reaksi penguraian protein, lipase berfungsi pada reaksi penguraian lemak atau lipid. 3. Enzim dapat bekerja secara reversible atau bolak-balik artinya enzim tidak mempengaruhi arah reaksi sehingga dapat bekerja bolak-balik sampai akhirnya terjadi keseimbangan antara reaktan dan produk. 4. Setiap enzim memiliki nama tertentu yang bersifat khusus nama pertama merupakan nama molekul yang diikat sedangkan nama kedua menunjukkan bentuk reaksi yang difasilitasi oleh enzim. Pada bagian akhir nama kedua diberi akhiran Ase contohnya DNA polimerase merupakan nama enzim yang mengikat molekul DNA dan bertanggung jawab untuk meningkatkan panjang reaksi polimerase. 5. Enzim bersifat labil, mudah terpengaruh oleh perubahan lingkungan, misalnya perubahan suhu ( termolabil )

Bagaimana susunan kimia enzim ?

Beberapa jenis enzim seperti pepsin dan urease terdiri atas protein atau rantai polipeptida. Namun beberapa enzim lainnya terdiri atas zat non protein atau kofaktor dan protein atau apoenzim. Kofaktor berfungsi untuk mengaktifkan aksi katalis enzim. Ada tiga jenis kofaktor yaitu gugus prostetik koenzim dan ion logam.

Gugus prostetik adalah senyawa non protein yang terikat secara permanen pada apoenzim.
Koenzim merupakan senyawa organik yang menjadi bagian sementara dari enzim yaitu pada saat berlangsung katalisis. Koenzim biasanya mengandung fosfat. Pada tumbuhan dan beberapa mikroba mampu membuat enzimnya sendiri akan tetapi manusia dan hewan memerlukan sumber eksternal untuk memperoleh bermacam koenzim. Komponen esensial dari sejumlah koenzim antara lain ada vitamin, misalnya : vitamin B2 atau riboflavin,  vitamin B1 atau tiamin dan niasin. .
Ion logam dapat membentuk ikatan dengan Sisi aktif dan substrat misalnya ion Mg 3+  diperlukan bagi aktivitas beberapa enzim dalam rantai yang mengubah glukosa menjadi asam laktat dan  ion yang lain antara lain : mangan, tembaga, kobalt, seng dan besi.

Kofaktor dan apoenzim pada dasarnya tidak memiliki sifat katalitik. Sifat katalitik akan timbul jika keduanya bergabung menjadi satu kesatuan.

Bagaimana mekanisme kerja enzim ?

Enzim memiliki bentuk 3 dimensi yang khas dan spesifik terhadap jenis reaktan yang dapat bergabung dengannya. Molekul yang terikat pada enzim disebut substrat. Ketika enzim terikat pada molekul substrat terkadang berbentuk molekul baru atau molekul transisi yang disebut kompleks enzim substrat molekul substrat yang khas dan gugus prostetik jika ada diikat pada  sisi aktif. Pembentukan kompleks enzim substrat diketahui sejak tahun 1894 dari hasil postulat Emil Fischer ( Jerman ) yaitu suatu enzim hanya membolehkan 1 atau beberapa senyawa untuk berada di permukaannya. Substrat yang tidak sesuai bentuk dan ukurannya tidak dapat diikat oleh sisi aktif. Postulat tersebut selanjutnya disebut hipotesis gembok dan kunci atau lock and key yang menyatakan bahwa enzim dan substratnya memiliki bentuk yang komplementer. Penjelasan model gembok dan kunci adalah sebagai berikut :  substrat yang memiliki bagian bermuatan positif dan negatif dan bagian tidak bermuatan atau nonpolar berikatan dengan sisi aktif yang sesuai dalam bentuk ataupun muatan. Setelah terjadi catalysis produk dilepaskan dari sisi aktif dan enzim menjadi bebas untuk melakukan daur catalysis berikutnya.

Enzim dan substrat bukan merupakan molekul yang kaku seperti gembok dan kunci keduanya merupakan molekul yang bersifat lentur atau fleksibel. Selain itu Enzim dapat membengkok atau menekuk pada substrat yang sesuai hal ini disebut hipotesis kecocokan yang diinduksi atau induced fit . Hipotesis kecocokan yang diinduksi diusulkan oleh Daniel Koshland pada tahun 1960 . Pada awalnya bentuk Sisi aktif enzim tidak sesuai dengan substrat tetapi kemudian diinduksi agar sesuai. Ketika substrat diikat sisi aktif kembali dalam bentuk semula setelah terjadi katalisis atau pelepasan produk beberapa molekul enzim berbeda yang diisolasi dari satu jaringan tanpa melakukan katalisis reaksi kimia yang sama kelompok enzim seperti ini disebut  isozim. Contohnya laktat dehidrogenase yang memiliki lima bentuk berlainan. Sejumlah enzim memiliki bentuk yang in aktif disebut zymogen atau proenzim contohnya: pepsinogen, tripsinogen, kimotripsin yang termasuk enzim pencernaan.
Pengaturan jumlah produk yang dihasilkan dapat dilakukan melalui penghambatan kerja enzim sehingga menjadi aktif enzim in aktif.

Faktor-faktor apa yang mempengaruhi kerja enzim ?

Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula. Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara lain :

Suhu dimana sebagian besar enzim memiliki suhu optimal yang sama dengan suhu normal sel makhluk hidup tersebut. Suhu optimal enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin biasanya lebih rendah dibandingkan enzim pada hewan homoiotermik. Contohnya suhu optimal enzim pada manusia adalah 37 derajat celcius sedangkan pada katak adalah 25 derajat Celcius. Kenaikan suhu di atas suhu optimal dapat mengakibatkan peningkatan atau penurunan Aktivitas enzim. Pada umumnya setiap kenaikan 10 derajat Celcius kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat. Dalam batas suhu yang wajar panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat akibatnya frekuensi dan daya tumbukan molekuler juga akan meningkat akibat kenaikan suhu. Dalam batas tidak wajar terjadi perubahan struktur enzim atau denaturasi. Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisis nya. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55 sampai 65 derajat Celcius. Enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi. Pada suhu kurang dari suhu optimal Aktivitas enzim mengalami penurunan. Enzim masih bisa beraktivitas pada suhu kurang dari 0 derajat Celcius dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196 derajat Celcius. Selain suhu , derajat keasaman atau pH menyebabkan enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat.  Sebagian besar enzim bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. Di luar pH optimal kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan Aktivitas enzim dengan cepat, misalnya enzim pencernaan di lambung memiliki pH optimal 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi asam. Sebaliknya enzim pencernaan protein yang dihasilkan pankreas memiliki pH optimal 8 ,5 . Kebanyakan enzim intrasel memiliki pH optimal sekitar 7. Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negatif yang terkandung di dalam molekul protein serta permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH , konsentrasi enzim substrat dan kofaktor. Jika pH dan suhu suatu enzim dalam keadaan konstan serta jumlah substrat berlebihan maka laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Jika pH, suhu, konsentrasi enzim dalam keadaan konstan maka reaksi awal hingga batas tertentu sebanding dengan jumlah substrat yang ada. Jika enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor maka konsentrasi substrat dapat menentukan laju reaksi. Kerja enzim dapat dihambat baik bersifat sementara maupun tetap oleh inhibitor enzim yag berupa zat kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat normal yang biasa terikat pada sisi aktif enzim akibatnya terjadi persaingan antara substrat dan inhibitor untuk mendapatkan Sisi aktif. Persaingan tersebut dapat terjadi karena inhibitor biasanya memiliki kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi , sebaliknya pada konsentrasi substrat naik adanya inhibitor tidak berpengaruh terhadap laju reaksi. Ada dua jenis inhibitor yaitu inhibitor kompetitif jika inhibitor memiliki kesamaan dengan substrat sehingga penghambatan akan terjadi apabila inhibitor lebih dulu berikatan dengan Sisi aktif enzim. Yang kedua adalah inhibitor nonkompetitif . Inhibitor jenis ini tidak memiliki kesamaan dengan substrat akan tetapi dapat berikatan dengan bagian selain Sisi aktif enzim sehingga menyebabkan perubahan Sisi aktif enzim akibatnya Sisi aktif enzim tidak dapat berikatan dengan substrat.